استطاع الباحثون الوصول إلى أكثر الصور قيمةً لألياف الأميلوئيد التي تتشكّل في الجسم، والبروتين الصّلب الكلّي المرتبط بالعديد من الأمراض مثل الزهايمر.
كلّ الشكر للمسح الجديد عالي الثباتية على المستوى الذريّ، إذ يطمح العلماء للوصول إلى الآلية التي يتجذّر بها الزهايمر في الدّماغ، ولكيفية إيقاف هذه الجذور الليفية من الإنتشار.
هذا التصميم الحديث يُظهر التفاعلات المعقّدة والتموضّع الدقيق للبروتين بيتا أميلوئيد (Aβ)حالما تتحوّل إلى ألياف.
يقول الباحثون من المانيا وهولندا:”إنّه شيءٌ لم نتمكّن قطّ من الحصول على نظرةٍ له بهذا القرب من قبل”.
كما يقول أحد أعضاء الفريق، وهو “Dieter Willbold” من جامعة “Heinrich Heine University Düsseldorf” في المانيا:”إنّه لحدثٌ هام في سبيلنا للفهم الجوهريّ لبنية الأميلوئيد والأمراض المرتبطة به”.
تجيبُ البنية الليفية على العديد من الأسئلة حول النموّ الليفيّ وتحديد الدّور الذي تلعبه سلاسل كاملة من التغيُّرات التي تؤدّي إلى الإصابة الباكرة بالزهايمر.
تتشكّل ألياف الأميلوئيد من بروتينات موجودة طبيعيًا وتكون منحلّة بشكلٍ طبيعيّ، والتي يمكن أن تتشابك وتشكّل أليافًا غير منحلّة.
في حالة الزهايمر، هذه الصفائح الليفية تتشكّل بين الخلايا العصبية، وهي المتّهم الأساسي للموت الخلويّ والفقد النسيجيّ المرتبط بهذا المرض.
وللحصول على نظرة تفصيلية لهذه الألياف، استخدم الباحثون الفحص المجهري الإلكتروني المبرَّد، والذي يستخدم درجات حرارة منخفضة بشدّة للحفاظ على الذرّات في أماكنها، دون المساس ببنيتها الأساسية.
وساعدت قراءات اضافية من التّحليل الطيفيّ للرّنين المغناطيسي الذري(NMR) للحالة الصّلبة وتجارب إاحراف الأشعّة السينية (X- Ray) على تأكيد البيانات والبنية الذرية، منتجًا أداءً حاسوبيًا هو أدقّ ما رأيناه، إذ يصلُ إلى 4 أنغستروم، 0,4 نانومتر.
يشرح أحد الباحثين وهو “Gunnar Schröder” من جامعة “Heinrich Heine University Düsseldorf” أيضًا:”الصور الفردية للفحص المجهريّ الالكترونيّ المبرَّد غالبًا ماتكون صاخبة للغاية طالما أنّ البروتينات حساسّة للاشعاعات الالكترونية والصور يمكن أن تولد فقط عندما يكون لدينا كثافة إشعاعية منخفضة”.
تمّ هذا الاختراق عبر مسح وتحليل ألياف متعدّدة والتي أظهرت نفس الشّكل والتناظر، وقد حقّقه الفريق عبر تقييد نموّها. وذلك يعني أنّ آلاف الصّور يمكن أن تُدمج للحصول على منظرٍ وحيد ثلاثي الأبعاد.
وقد أظهرت العديد من الموجودات المفيدة، مثل الطريقة التي نظّمت فيها جزيئات البروتين (Aβ) في طبقاتٍ فوق بعضها اثنتين ممّا يعرف بالخيط البدئي تجتمعان لتشكيل الليف، والعديد من الألياف تشكّل الصفائح؛ بمعنى آخر الخيوط البدئية الداخلة في التركيب تنتظم فوق بعضها – مثل السّحَاب – حابسةً إيّاها في مكانها.
كما أظهر المسح الجديد عالي الثباتية موقع وبنية جميع ثمالات الحموض الأمينية الـ 42 في جزيئة بروتين (Aβ) مفردة، وذلك بدوره يمكن أن يفسِّر كيف يؤثّر التنوّع الجيني على إحتمالية تطوّر الزهايمر، إذ أنّ التغيّرات في بروتين (Aβ) تغير بوضوح ثباتية الألياف.
نحن نعلم أنّ الفئران لا تصاب بالزهايمر، كما أنّ قسمًا من الناس في آيسلندا يبدو أنّهم مُمنَّعون ضده، لذا يمكن للتصوير الجديد أن يعطي العلماء أدلّة عن الأسباب الجينية لهذا.
مازال هناك الكثير ممّا لا نفهمه عن الزهايمر، ولكنّنا نحرز تقدّمًا، وينبغي أن يساعد التصوير الجديد لألياف الأميلوئيد في دراسة الزهايمر والأمراض المرتبطة في السنوات القادمة.
المصدر: هنا
تدقيق لغوي: هاجر بن يمينة
